Органические вещества в клетке белки

Белки, или протеины — биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В природе встречается 20 стандартных аминокислот, из комбинаций которых строятся все белки организма. Каждая аминокислота имеет одинаковую основу — аминогруппу и карбоксильную группу — и уникальный радикал, определяющий свойства аминокислоты. Аминокислоты соединяются между собой пептидными связями, образующимися при реакции конденсации. Цепь из аминокислот называется полипептидом; один белок может содержать одну или несколько полипептидных цепей.

Белки имеют четыре уровня структуры. Первичная структура — линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Аминокислоты соединены пептидными связями. Именно первичная структура закодирована в ДНК и определяет все остальные уровни. Вторичная структура — пространственное скручивание полипептидной цепи: альфа-спираль (закручена в правую спираль) или бета-складчатый лист. Стабилизируется водородными связями между аминокислотами. Третичная структура — трёхмерная глобула: полипептидная цепь складывается в клубок. Стабилизируется водородными, ионными, гидрофобными связями и дисульфидными мостиками. Четвертичная структура — объединение нескольких полипептидных цепей (субъединиц). Пример: гемоглобин состоит из четырёх субъединиц.

Денатурация — разрушение пространственной структуры белка (вторичной, третичной, четвертичной) без разрыва пептидных связей. То есть первичная структура — последовательность аминокислот — при денатурации сохраняется. Белок теряет свою форму и перестаёт выполнять функцию. Причины денатурации: нагревание, изменение pH, воздействие тяжёлых металлов, органических растворителей. Пример: свёртывание яичного белка при жарке — это денатурация. Ренатурация — восстановление нативной структуры белка после устранения денатурирующего фактора. Возможна не всегда: если денатурация необратима (например, варёный белок), ренатурация не происходит.

Белки выполняют наибольшее разнообразие функций среди всех биомолекул. Структурная функция: коллаген — основа соединительной ткани; кератин — основа волос, ногтей, перьев. Каталитическая (ферментативная): все ферменты — это белки; они ускоряют химические реакции в клетке в миллионы раз. Транспортная: гемоглобин переносит кислород от лёгких к тканям; транспортные белки мембраны переносят вещества через мембрану. Защитная: антитела (иммуноглобулины) связывают и нейтрализуют чужеродные агенты — антигены. Двигательная: актин и миозин обеспечивают сокращение мышц. Регуляторная: гормоны белковой природы (инсулин, адреналин) регулируют обмен веществ. Сигнальная: рецепторные белки воспринимают сигналы и передают их внутрь клетки. Энергетическая: при распаде 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии (используется в крайнем случае).

Ферменты — биологические катализаторы белковой природы. Они ускоряют химические реакции, снижая энергию активации, но сами в реакции не расходуются. Главные свойства ферментов: специфичность — каждый фермент катализирует строго определённую реакцию; например, амилаза расщепляет только крахмал, а не белки. Высокая эффективность — ферменты ускоряют реакции в миллионы раз по сравнению с неорганическими катализаторами. Зависимость от температуры: при повышении температуры скорость реакции растёт, но выше 40–60 градусов большинство ферментов денатурируют и перестают работать. Зависимость от pH: каждый фермент работает в узком диапазоне pH; пепсин (фермент желудка) активен при pH около 2; амилаза слюны — при pH 7–8. Внимание! Все ферменты — белки, но не все белки — ферменты. Это классическая ловушка ЕГЭ.

Незаменимые аминокислоты — аминокислоты, которые организм человека не способен синтезировать самостоятельно. Их 8 штук: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Они должны поступать с пищей. Источники незаменимых аминокислот: продукты животного происхождения (мясо, рыба, яйца, молоко) содержат все 8 незаменимых аминокислот — их называют белками с полным аминокислотным составом. Многие растительные белки неполноценны — они содержат не все незаменимые аминокислоты. Недостаток незаменимых аминокислот нарушает синтез белков и приводит к нарушению роста, иммунитета и работы ферментов.

Функция белка определяется его пространственной структурой, прежде всего третичной. Именно от формы активного центра фермента зависит, какой субстрат он будет катализировать. Если структура белка нарушается (денатурация), он теряет функцию, даже если первичная последовательность аминокислот сохранилась. Пример: серповидноклеточная анемия — генетическая болезнь, при которой замена одной аминокислоты в первичной структуре гемоглобина меняет его форму. Эритроциты с изменённым гемоглобином принимают серповидную форму и хуже переносят кислород. Это наглядно показывает, как одна аминокислотная замена меняет функцию целого белка.

Гемоглобин — транспортный белок крови, переносящий кислород от лёгких к тканям и углекислый газ обратно. Является белком с четвертичной структурой: состоит из четырёх субъединиц. Каждая субъединица содержит небелковую часть — гем — с атомом железа в центре. Именно атом железа присоединяет молекулу кислорода. Один эритроцит содержит около 280 миллионов молекул гемоглобина. Внимание! Гемоглобин имеет четвертичную структуру — 4 субъединицы. Это пример для запоминания четвертичной структуры белка на ЕГЭ.

Антитела, или иммуноглобулины — белки, синтезируемые B-лимфоцитами в ответ на проникновение антигена. Антиген — любое чужеродное вещество (белок вируса, бактерии, токсин). Антитело имеет Y-образную форму и содержит два активных центра, специфичных к определённому антигену. При связывании антитела с антигеном образуется иммунный комплекс, который затем уничтожается. Специфичность антитела: каждое антитело реагирует только со «своим» антигеном — как ключ к замку. После перенесённой болезни или вакцинации в организме остаются клетки памяти, способные быстро выработать антитела при повторном контакте с тем же антигеном.

Синтез белка — процесс трансляции: построение полипептидной цепи на рибосоме по матрице иРНК. Информация о последовательности аминокислот хранится в ДНК. Сначала в ядре происходит транскрипция: фермент РНК-полимераза синтезирует иРНК по матрице ДНК. Затем иРНК выходит из ядра в цитоплазму и связывается с рибосомой. На рибосоме читается код иРНК: каждые три нуклеотида (кодон) кодируют одну аминокислоту. тРНК доставляют аминокислоты к рибосоме; между аминокислотами образуются пептидные связи. Когда рибосома доходит до стоп-кодона, синтез прекращается, и готовая полипептидная цепь отделяется.

Мономеры белков — аминокислоты (20 видов). Мономеры нуклеиновых кислот — нуклеотиды (4 вида в ДНК или РНК). Мономеры полисахаридов — моносахариды (в основном глюкоза). Белки отличаются наибольшим разнообразием мономеров (20 аминокислот), что определяет огромное разнообразие белков и их функций. ДНК и РНК несут наследственную информацию. Полисахариды выполняют структурную и запасающую функции. Белки выполняют наибольшее число разнообразных функций в клетке — от структурных до каталитических, транспортных и защитных.

Коллаген — самый распространённый белок в организме человека; составляет около 30% всех белков тела. Это структурный белок соединительной ткани: входит в состав костей, хрящей, сухожилий, связок, кожи, стенок кровеносных сосудов. Молекула коллагена состоит из трёх полипептидных цепей, закрученных в тройную спираль (надвторичная структура). Благодаря такой структуре коллаген обладает высокой прочностью на растяжение. С возрастом синтез коллагена снижается: кожа теряет упругость, кости становятся более хрупкими, суставы изнашиваются.

Актин и миозин — двигательные белки, обеспечивающие мышечное сокращение. Актин образует тонкие нити (микрофиламенты) — это глобулярный белок, собирающийся в спиральные цепочки. Миозин образует толстые нити с «головками», которые могут прикрепляться к актину. При сокращении мышцы миозиновые головки цепляются за актиновые нити и «гребут» — сдвигают нити актина относительно нитей миозина, укорачивая мышечное волокно. Этот процесс требует энергии АТФ. Актин и миозин есть не только в мышечных клетках, но и во всех эукариотических клетках — они участвуют в движении органоидов внутри клетки.

Инсулин — гормон белковой природы (полипептид), синтезируемый бета-клетками поджелудочной железы. Состоит из двух полипептидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками. Функция: снижает уровень глюкозы в крови, стимулируя переход глюкозы в клетки и её превращение в гликоген в печени и мышцах. При недостатке инсулина развивается сахарный диабет первого типа: уровень глюкозы в крови повышается, а клетки испытывают голодание. Внимание! Инсулин — белок, а значит, его нельзя принимать в таблетках: он расщепится в желудке. Именно поэтому диабетики вводят инсулин инъекционно.

Внимание! Первая ошибка — «все катализаторы в клетке — белки». На самом деле существуют рибозимы — молекулы РНК с каталитической активностью. Однако большинство ферментов — белки, и это утверждение в целом верно. Вторая ошибка — путать первичную и вторичную структуру. Первичная — это просто цепочка аминокислот (как ожерелье из бусин). Вторичная — это скручивание этой цепочки в спираль или складку. Третья ошибка — считать, что при денатурации разрушаются пептидные связи. Нет: пептидные связи при денатурации сохраняются, разрушается только пространственная конфигурация. Четвёртая ошибка — думать, что все гормоны — белки. Это неверно: гормоны могут быть белками (инсулин), аминокислотными производными (тироксин, адреналин) или стероидами (эстроген, тестостерон).